274: 植物激素受体DWARF14(Phytohormone Receptor DWARF14)

Author: David S. Goodsell Translator: 于 健(PDBj)

激活的D14与MAX2和SKP1蛋白结合在一起构成复合体。由于这些蛋白的名称在不同的生物体之间有所不同,在此PDB条目中,MAX2型蛋白被称为D3,SKP1型蛋白被称为SKP1A或ASK1。
激活的D14与MAX2和SKP1蛋白结合在一起构成复合体。由于这些蛋白的名称在不同的生物体之间有所不同,在此PDB条目中,MAX2型蛋白被称为D3,SKP1型蛋白被称为SKP1A或ASK1。 高质量的TIFF图片可以从这里获得。

许多激素通过与细胞表面的受体结合来传递信号,触发细胞内一系列的信号酶。熟知的例子包括调节血糖水平的荷尔蒙,如胰岛素(insulin)和(glucagon)。雌激素(estrogen)和睾酮(testosterone)等类固醇激素在细胞内移动并与受体蛋白结合,受体蛋白随后与 DNA 结合并调节基因表达。植物使用的一些植物激素具有完全不同的作用方式。这些植物激素与细胞中的一种酶结合,然后激活/系统(ubiquitin/proteasome system),通过破坏它们来调节参与生长的关键蛋白质。

植物激素的作用

独脚金内酯(strigolactone)是一种小分子化合物,由植物细胞中的类胡萝卜素合成。这种受体被称为DWARF14(简称D14),之所以这样命名是因为该基因的突变产生了更小、分支更多的植物。D14 是一种将独脚金内酯分解成碎片的酶。在分解过程中,一个片段仍然附着在酶上,抑制其作用,但将其激活为受体(参见下面的Jmol交互界面)。然后,被激活的D14与MAX2蛋白结合,MAX2蛋白与泛素化机制的亚基 SKP1 结合。最终,这将创造一个激活的泛素化复合体(ubiquitination complex),它继续降解相关的调节蛋白。

作用中的D14

PDB条目5hzg记录了绞股蓝内酯结合和裂解以及MAX2和SKP1蛋白结合后的过程。该条目显示,此过程形成了一个大的复合物,此复合物准备将作为其目标的泛素化机制和蛋白质聚集在一起。D14也可能是一种一次性的酶。一旦它裂解了独脚金内酯分子并建立了这种复合物,它可能不再作为一种有效的酶,并且在完成传递信息后自身会被降解。

浴火重生

卡里金在化学上类似于图中左侧所示的植物激素独脚金内酯的一部分,并与图中右侧所示的KAI2结合。
卡里金在化学上类似于图中左侧所示的植物激素独脚金内酯的一部分,并与图中右侧所示的KAI2结合。 高质量的TIFF图片可以从这里获得。

森林火灾期间产生的化合物也可作为植物的生长调节剂。卡里金(karrikin)是由纤维素和糖类燃烧而形成,以烟雾颗粒的形式散落在地面上。然后它被雨水冲入土壤里面,并进入埋在地下的种子,在那里它与一种叫做KAI2的受体结合。这种受体负责控制种子的发芽,因此在森林火灾的烧毁区域中,通过结合卡利金,可以刺激新植物的发芽。如图所示,卡利金类似于较大的独脚金内酯植物激素的一端,并模仿最后与受体共价结合的部分。这里显示的KAI2是PDB条目4jym的结构,与D14非常相似。

探索结构

D14结构

显示方式: 静态图像

要切换到有互动控制的页面,请点击图表下面的按钮。如果加载没有开始,请尝试点击图表。

D14使用丝氨酸-组氨酸-天冬氨酸(serine-histidin-aspartate)的经典催化三残基来执行其裂解反应,类似于在丝氨酸蛋白酶(serine protease)中发现的三联体。这个过程中几个步骤的结构已经被确定。这里显示的交互式Jmol模块包含三个结构:PDB条目3w04(静态图像中未显示)是单独的酶,PDB条目5dj5是与活性部位结合的植物激素,PDB条目4iha在裂解了与丝氨酸形成共价键的部分植物激素后,捕获了酶蛋白。点击图下方的按钮,切换到互动式操作图,更详细得了解这些结构。

进一步的讨论议题

  1. 你可以在PDBj化合物页面上找到更多关于独脚金内酯卡力金的信息。
  2. 对PDB中注册的结构应该持有批判性的态度。例如,交互式图像中显示的PDB条目5dj5(PDBjRCSB PDB)中的配体仅具有较弱的电子密度。 RCSB 结构摘要(Structure Summary)页面上显示的“Ligand Structure Quality Assessment”有助于评估每个结构的质量。
  3. RCSB PDB的 "Pairwise Structure Alignment Tool"允许对D14和KAI2的结构进行一对一的叠加和比较。例如,请看PDB条目5dj5和4jym之间的叠加结果

参考文献

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本文是由RCSB PDBPDB-101提供的《当月的分子2022年10月的文章的中文翻译。请参考我们的条款和条件页面。

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