私たちの細胞はしばしば危険な機械として働くよう強いられる。例えば、DNAやRNAを壊すヌクレアーゼ（nuclease）、炭化水素（carbohydrate）を壊すアミラーゼ（amylase）および関連する酵素、脂肪をかみ砕くリパーゼ（lipase）、タンパク質を分解するプロテアーゼ（protease、タンパク質分解酵素）といった様々な破壊のための機械を細胞は作っている。これらの破壊的酵素は大きな処理能力が必要とされ、食べ物に含まれる分子を実際利用できる断片へと分解する消化（digestion）に使われる。また、体内に侵入してくるウイルス（virus）や細菌（bacteria）に攻撃を加えるための防衛手段としても使われる。細胞内にある欠陥のある分子やもう使われなくなった分子を分解するのにも使われる。メッセージを受け取るとすぐに信号分子を活性化する信号伝達（signaling cascade）にも使われる。これらの酵素は適切な時と場所で使われることが不可欠であるが、もし遊離してしまうと災いを引き起こしうる。

プロテアーゼからの保護

私たちの細胞はこの破壊的機械を制御するため、機械の活動を阻害し危険を取り除く多くのタンパク質も作っている。セルピン（serpins）はこのような分子の中の一グループで、特定のセリンプロテアーゼ（serine protease）を見つけ出して破壊するよう設計されている。セルピンという名前は何かギリシャ神話に由来するもののように聞こえるが、そうではなくセルピンの持つ機能〜セリンプロテアーゼ阻害剤（SERine Protease INhibitor）〜に由来している。ここに示したのはα1-アンチトリプシン（alpha1-antitrypsin、PDBエントリー 1psi）の例である。これは血流中に見られ、タンパク質を切断する酵素エラスターゼ（elastase）から周囲の組織を守っている。好中球（neutrophil、白血球の一種）は炎症（inflammation）が発生している部位にエラスターゼを分泌し、これが結合組織を分解することにより血液細胞が入って防衛や修復といった仕事をできるようにしている。セルピンは隣接する領域を保護し、エラスターゼが身体中に広がらないようにしている。

プロテアーゼを捕らえる

セルピンはネズミ捕りのような分子で、餌と揺れ動く腕で獲物の捕獲を成し遂げる。このタンパク質は準安定性タンパク質である。これは、活性型では部分的にしか安定とならないが、プロテアーゼを見つけるとずっと安定な型になることができる、ということを意味している。重要な部分は赤紫色で示した柔軟な環状領域である。この環状領域にある１つのアミノ酸が餌として用いられる。α1-アンチトリプシンの場合、この餌として用いられるアミノ酸はメチオニン（methionine、赤と橙で示した部分）である。後述するように、プロテアーゼがこの餌に食いつくと捕獲され破壊される。

セルピンの巣

ヒトのセルピンは30種類以上研究されており、それぞれが異なる必須の仕事を担っている（それらが多数PDBには登録されている）。その多くは血液中で見られ、うち何種類かは血液凝固（blood clotting）の過程を制御している。アンチトロンビン（antithrombin）は血栓形成の際トロンビン（thrombin）の作用を制限し、アンチプラスミン（antiplasmin）は血栓が溶解する時プラスミン（plasmin）の作用を制限している。また別のセルピンは補体系（complement system、細菌感染から私たちを守る仕組み）で使われるプロテアーゼ（protease）の作用を制御する。なお、この分子の様々な仲間に関する記述が欧州バイオインフォマティクス研究所（EBI）の「今月のタンパク質」（Protein of the Month）があるので参照のこと。

セルピンが失敗する時

セルピンが正常に機能しなくなると、深刻な問題を引き起こしうる。よく見られるのは次に述べる２種類の問題である。セルピンが不具合を起こすと、固有の対象を阻害できなくなり放置されたプロテアーゼが暴れ回ってしまうかもしれない。この現象は肺気腫（emphysema）で起こっており、α1-アンチトリプシンが損傷してエラスターゼが肺の結合組織を破壊してしまうことで問題を引き起こしている。セルピンが働かなくなる原因の一つは喫煙で、餌として使われるメチオニンアミノ酸が修正されてしまうことがある。また、代わりに使われるセルピンの独特な捕獲機構（後述）がまた別の問題を引き起こす可能性がある。環状領域が破壊された後、別のセルピンと結合し、かさ高い凝集体となりうる。もしこの凝集体が神経細胞内でできると、神経の機能が阻害され認知症（dementia）を引き起こすかもしれない。